AWK - Gersch, Malte

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Dr. Malte Gersch

Foto: Technische Universität Dortmund – für die Nutzung freigegeben

Technische Universität Dortmund
Fakultät für Chemie und Chemische Biologie
& Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie
Chemical Genomics Centre (CGC)
Otto-Hahn-Str. 15 | 44227 Dortmund
malte.gersch@tu-dortmund.de
malte.gersch@cgc.mpg.de 
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Vita

Malte Gersch studierte Chemie und Biochemie an der LMU München. Während eines Forschungsaufenthaltes in der Gruppe von Prof. Matt Bogyo an der Stanford School of Medicine wurde sein Interesse an chemischer Biologie geweckt, das ihn zur Promotion in die Gruppe von Prof. Dr. Stephan A. Sieber an der TU München führte. Dort forschte er zur Funktion und Inhibition des bakteriellen Proteasoms ClpP. Für seine Promotion wurde er mit dem Hans-Fischer-Preis, dem Friedrich-Weygand-Preis und der Emil-Erlenmeyer-Medaille ausgezeichnet. Während seines Postdocs im Umfeld von Dr. David Komander am MRC Laboratory of Molecular Biology in Cambridge, Großbritannien, widmete er sich der Regulation und Struktur von humanen Deubiquitinasen. Zudem war er College Postdoctoral Associate im Jesus College Cambridge. Seit Dezember 2018 leitet er eine unabhängige Emmy-Noether-Nachwuchsgruppe an der TU Dortmund mit Anbindung an das Chemical Genomics Centre (CGC) des Max-Planck-Instituts für molekulare Physiologie.

 

Forschung

Gleich einem molekularen Post-It-Zettel markiert das Protein Ubiquitin in der Zelle andere Proteine, um deren Abbau, Transport oder Aktivität zu steuern. Dazu wird es von E3-Enzymen in Ketten an diese Proteine angehängt. Die Position dieser Markierung und die Kettenlänge kodieren für die verschiedenen Bedeutungen (vergleichbar mit Text auf dem Post-It). Deubiquitinierende Enzyme (DUBs) wirken dieser Signalwirkung entgegen, indem sie Ubiquitin von Proteinen entfernen. Wie DUBs an der Balance aus Auf- und Abbau dieser Ketten mitwirken und damit die Signalstärke bestimmen, ist nur unzureichend verstanden. Fehlregulation im Ubiquitin-System kann zur Ausbildung von Krebs, Entzündungskrankheiten und neurodegenerativen Erkrankungen führen. Meine Forschung kombiniert organische Synthese, Proteinbiochemie und Strukturbiologie, um neue Therapieansätze im Ubiquitin-System zu erproben und um Mechanismen zu beleuchten, die die Funktion von DUBs in gesundem und pathologischem Umfeld bestimmen.

 

Ausgewählte Publikationen

“Distinct USP25 and USP28 oligomerization states regulate deubiquitinating activity”
Gersch M, Wagstaff JL, Toms AV, Graves B, Freund SMV, Komander D, Mol Cell, 2019, 74, 436–451.

“Mechanism and regulation of the Lys6-selective deubiquitinase USP30”
Gersch M, Gladkova C, Schubert A, Michel M, Maslen S, Komander D, Nat Struct Mol Biol, 2017, 24(11), 920–930.

“AAA+ chaperones and acyldepsipeptides activate the ClpP protease via conformational control”
Gersch M, Famulla K, Dahmen M, Goebl C, Malik I, Richter K, Korotkov VS, Sass P, Ruebsamen-Schaeff H, Madl T, Broetz-Oesterhelt H, Sieber SA, Nat Commun, 2015, 19(6), 6320.